الإنزيمات

مقدمة
الإنزيم (ويدعوه البعض إنظيم) Enzyme وهي كلمة لاتينية تعني ( في الخميرة in yeast ), إذ ان عملية الحفز الحيوي ،اكتشفت اولا في عملية تخمر الجلوكوز إلى كحول بوساطة الخميرة....
الانزيم عبارة عن بروتين أو معقد بروتيني معدني يعمل ضمن الجسم الحي في نطاق درجة حرارة الجسم الفيزيولوجية كوسيط يعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية و التحكم بالبنية الفراغية للناتج ...
آلية عمله تشابه باقي الوسطاء عن طريق خفض طاقة تنشيط التفاعل activation Energy مما يسمح بانجاز تفاعلات تجري عادة ضمن درجات حرارة مرتفعة جدا ، وفق الشروط الحيوية بدرجة حرارة لا تتعدى درجة حرارة الجسم الحي ، ليعود بعد انجاز التفاعل إلى وضعه الأصلي مما يمكنه من المشاركة بتفاعل جديد وهذا ما يسمح لكميات قليلة من الأنزيم بالمشاركة لفترة زمنية طويلة في التفاعل ...

البنية ثلاثية الأبعاد :

تتحدد وظيفة الإنزيمات كما هي حالة البروتينات ببنيتها ثلاثية الأبعاد ، و يمكن أن نصنف الأنزيمات حسب عدد السلاسل الببتيدية المشاركة في تركيبها :
- بروتينات أحادية الجزيء: تتالف من سلسلة ببتيدية واحدة ملتفة مؤلفة من مئات الحموض الأمينية وربما أكثر ...
- بروتينات متعددة الجزيء: تتألف من عدة سلاسل ببتيدية ، مختلفة أو متماثلة تتصرف معاً كأنها بنية واحدة ...

و كما هي حال البروتينات فإن الأنزيمات تتشكل من سلاسل ببتيدية مؤلفة من حموض امينية تلتف على بعضها لتشكيل بنية ثلاثية الأبعاد ، كما تترابط السلاسل الببتيدية بعد ذلك بروابط غير تكافؤية لتكون بروتينات معقدة تمتلك خواصاً حركية ومراكز ارتباط ...
معظم الأنزيمات تشكل جزيئات بروتينية ضخمة أكبر بكثير من الركائز substrates التي ترتبط بها لذلك فإن ما يشكل تماسا مباشرا بين الأنزيم و الركازة المرتبطة لا يتعدى عشرة حموض امينية تشكل ما يسمى تجويف أو موقع الارتباط Binding site. أحيانا يمتلك الأنزيم أكثر من موقع ارتباط واحد و احيانا يوجد ضمن الأنزيم موقع ارتباط لعامل مرافق cofactor ارتباطه ضروري لإنجاز التفاعل. بعض المواقع الإرتباطية ذات وظيفة تنظيمية , فهي تقوم بزيادة او تخفيض نشاط الأنزيم ...

الإصطفائية :

الأنزيمات بشكل عام اصطفائية بالنسبة للتفاعلات و الركائز التي تنجز هذه التفاعلات عليها ، و تلعب هنا تكاملية الشكل و الشحنة لكل من البروتين والركازة دوراً مهماً في هذه الإصطفائية ...

نظرية القفل والمفتاح :

وضعت هذه الفرضية من قبل اميل فيشر لتفسير اصطفائية الأنزيمات حيث افترض ان موقع الإرتباط في الأنزيم يشابه دور القفل الذي لا يفتحه إلا مفتاح مخصص له ينطبق شكله على متطلبات هذا القفل ، وهذا ما يؤدي إلى ان جزيئات معينة فقط تستطيع الإرتباط بالأنزيم في موقع ارتباطه التفاعلي لتخضع للتفاعلات التي ينجزها الأنزيم ...

فرضية التلائم المحرض :

اقترح كوشلاند فرضية معدلة عن فرضية القفل و المفتاح آخذا بعين الإعتبار حركية الجزيئات البروتينية ، حيث افترض أنه منغير الضروري أن تناسب الركازة تماما شكل موقع الإرتباط ، فالسلاسل الببتيدية في موقع الإرتباط تستطيع أن تغير موافعها لتلائم ارتباط بعض الركائز ، كما ان هذه السلاسل الببتيدية تأخذ في شكلها الجديد وضعية تسهل عملها التحفيزي مما يؤدي إلى إنجاز التفاعل الكيميائي المطلوب ...

عوامل الأنزيم المرافقة :

بعض الأنزيمات تستطيع أن تقوم لوحدها بالمهمة التحفيزية كاملة لكن هذه ليست حالة معظم النزيمات فمعظم الأنزيمات تحتاج عوامل مرافقة تساعدها على انجاز التفاعلات ، هذه العوامل المرافقة هي غالباً جزيئات غير بروتينية ويمكننا تصنيفها في ثلاثة أقسام :

- منشطات الأنزيم activators…
- متممات الأنزيم ( كوأنزيم) coenzyme ...
- مجموعات مضافة prosthetic group ...


اصطلاحيات تسمية الأنزيم :

- أوكسيدوريدوكتاز (أنزيمات الأكسدة)
AH + B → A + BH (reduced) A + O → AO (oxidized)
- ترانسفيراز (أنزيمات النقل)
AB + C → A + BC
- هيدرولاز (أنزيمات الحلمهة)
AB + H2O → AOH + BH
- لياز
RCOCOOH → RCOH + CO2
- إيزوميراز (أنزيمات إعادة الترتيب)
AB → BA
- ليغاز (أنزيمات الربط)
X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi

و تختلف الإنزيمات باختلاف نوع التفاعل الكيميائي الواقع على المادة الهدف ، فمن التفاعلات الكيميائية التي تجرى على الأحماض الأمينية يذكر تفاعلات إزالة مجموعة الأمين مع الأكسدة Oxidative Diminution أو نقل مجموعة الأمين إلى حامض كيتوني Transamination أو إزالة مجموعة الكربوكسيل Decarboxylation . و لكل تفاعل من تلك التفاعلات إنزيم خاص به حتى لو كان نفس الحامض الأميني هو الذي يدخل في كل التفاعلات ...
كانت هذه نظرة بسيطة على الأنزيمات ... تجولنا فيها في عالم الأحياء الكيميائية لزيادة المعلومات الثقافية وللتعرف أكثر على ما يحيط بنا من خلق الله عز وجل ...








http://www.leblover.com/vb/thread22289.html




ar.wikipedia.org/ - 100k




http://www.uae.ii5ii.com